Studiemateriaal generieke omslagafbeelding

Samenvatting Essential Cell Biology

Vak
- Van Cel Tot Weefsel
- Prof. W. Stoorvogel
- 2015 - 2016
- Universiteit Utrecht
- Diergeneeskunde
387 Flashcards en notities
Scroll naar beneden om een preview van de PFD te bekijken!
  • Deze samenvatting
  • +380.000 andere samenvattingen
  • Een unieke studietool
  • Een oefentool voor deze samenvatting
  • Studiecoaching met filmpjes
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
Trustpilot-logo

Een onderdeeltje van de samenvatting - Essential Cell Biology Auteur: Alberts

  • 1 H4

  • hoe kan een covalente peptide binding vormen?
    wanneer het C atoom van de carboxyl groep van het ene aminozuur elektronen deelt met het N atoom van de aminogroep van een tweede aminozuur. dit is een condensatie reactie
  • waarom zijn polypeptide ketens erg flexibel?
    omdat veel peptidebindingen die de C atomen van de polypeptide backbone verbinden vrije rotatie toestaan van de atomen die ze linken. hierdoor zou een eiwit veel vormen aan kunnen nemen, maar het wordt ook beïnvloed door de enorme hoeveelheid niet covalente bindingen die aanwezig zijn. 
  • wat bepaalt in welke vorm een eiwit gaat zitten?
    het gaat in de vorm zitten waarbij de vrije energie (G) het kleinst is. dus is het energetisch gunstig, omdat het hitte loslaat en de mate van disorder vergroot. 
  • hoe kan een eiwit ongevouwen worden gemaakt?
    door het te denatureren met bijv. urea, waardoor de noncovalente bindingen kapot gaan. als je urea weer weghaalt, neemt het eiwit zijn oorspronkelijke vorm weer aan (renaturatie)
  • waar dienen de verschillende 'views' voor in Rasmol?
    • backbone: algemene organisatie van de polypeptide keten en hiermee kan je de structuren van gerelateerde eiwitten vergelijken
    • ribbon mode: secundaire structuren bekijken
    • wire model: hierin zie je alle zijketens
    • space-filling model: oppervlakte bekijken
  • hoe wordt een a helix gevormd?
    wanneer een enkele polypeptide keten om zichzelf heen draait om een structureel rigide cilinder te vormen. er wordt een hydrogen binding gemaakt tussen elk vierde aminozuur, waardoor de C=O van 1 peptide wordt gebonden aan de N-H van de ander. hierdoor krijg je een rechtsdraaiende helix met een wending iedere 3.6 aminozuur
    zitten vooral in membraan eiwitten
  • waar bevinden zich meetal de beta sheets?
    in de kern van eiwitten
  • wat zijn opmerkelijke eigenschappen van beta sheets?
    ze geven silk fibers extra kracht. ze staan de vorming van amyloid plaques toe
  • wat zijn de verschillende niveaus van organisatie?
    • aminozuursequentie
    • secundaire structuur: a helices en beta sheets
    • tertiaire structuur: de complete driedimensionale structuur inclusief alles
    • quaternaire structuur: complex met andere eiwitten
  • wat is catavikute activator protein (CAP)?
    heeft 2 domeinen. de kleine bindt aan DNA, terwijl de grote met cyclisch AMP bindt, waardoor het voor een conformatieverandering zorgt in het eiwit, die ervoor zorgt dat het kleine domein een specifieke DNA sequentie kan binden en daardoor de expressie van het aangrenzende gen kan promoten
Lees volledige samenvatting
Deze samenvatting. +380.000 andere samenvattingen. Een unieke studietool. Een oefentool voor deze samenvatting. Studiecoaching met filmpjes.